Inhoudsopgave:
- Belangrijkste verschil - Proteïne A versus proteïne G
- Wat is proteïne A?
- Wat is proteïne G?
- Wat zijn de overeenkomsten tussen proteïne A en proteïne G?
- Wat is het verschil tussen proteïne A en proteïne G?
- Samenvatting - Proteïne A versus proteïne G
Video: Verschil Tussen Proteïne A En Proteïne G
2024 Auteur: Mildred Bawerman | [email protected]. Laatst gewijzigd: 2023-12-16 08:40
Belangrijkste verschil - Proteïne A versus proteïne G
De zuivering van IgG-antilichamen, hun subklassen en andere soorten immunoglobulinen (IgA, IgE, IgD en IgM) wordt gewoonlijk uitgevoerd door bacteriële eiwitten te gebruiken die een hoge affiniteit hebben voor het Fc-gebied van deze antilichamen. Proteïne A en Proteïne G zijn bacteriële recombinante eiwitten die sterk worden aanbevolen voor de zuivering van IgG-immunoglobulinen van mensen en andere dieren. En ook proteïne A, proteïne G, proteïne A / G en proteïne L zijn natuurlijke microbiële recombinante proteïnen die specifieke bindingsplaatsen hebben voor het Fc-gebied van zoogdier-IgG-antilichamen. Behalve dat kunnen deze microbiële eiwitten ook worden gebruikt om andere immunoglobulinetypes zoals IgA, IgE, IgD en IgM te zuiveren bij zoogdieren en andere dieren zoals konijnen, muizen, schapen, koeien enz. Proteïne A bindt zich aan andere menselijke antilichamen dan IgG-antilichaam. Maar het is zwak bindend met menselijk IgG3 subklasse en het bindt niet met humaan antilichaam IgD. Proteïne G bindt met alle subtypes van menselijke IgG-antilichamen en het is veelzijdiger wanneer het aan IgG-antilichamen van andere soorten bindt. Proteïne G bindt echter niet aan andere soorten menselijke antilichamen dan IgG. Proteïne G heeft een hogere affiniteit voor IgG dan proteïne A. Dit is het belangrijkste verschil tussen proteïne A en proteïne G.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is proteïne A
3. Wat is proteïne G
4. Overeenkomsten tussen proteïne A en proteïne G
5. Vergelijking zij aan zij - proteïne A versus proteïne G in tabelvorm
6. Samenvatting
Wat is proteïne A?
Eiwit A wordt gedefinieerd als een oppervlakte-eiwit met een grootte van 42 kDa. Proteïne A wordt oorspronkelijk aangetroffen in de celwand van Staphylococcus aureus. Het wordt gecodeerd door het "spa" -gen. Eiwit A wordt gereguleerd door DNA-topologie, cellulaire osmolariteit en een tweecomponentensysteem. Dit microbiële recombinante eiwit is sterk betrokken bij de biochemische reacties, vanwege het vermogen om te binden met verschillende soorten antilichamen zoals IgG, IgA, IgE en IgM. Dit microbiële eiwit wordt dus gebruikt om menselijke antilichaamtypen te zuiveren. Het heeft vijf homologe "Ig" -bindende domeinen die zich vouwen in bundels met drie helixen. Elk domein is in staat zich te binden aan immunoglobuline-eiwitten van vele zoogdiersoorten, met name met IgG-antilichamen. Proteïne A bindt specifiek aan de zware keten van het Fc-gebied van de meeste immunoglobulinen.
Met betrekking tot eiwitten uit de menselijke VH3-familie, bindt Proteïne A aan het Fab-gebied. Het recombinante proteïne A is breder in zijn vermogen om te binden aan andere menselijke antilichamen (IgA, IgE, IgM) anders dan IgG-antilichamen. Maar het bindt zich zwak met de menselijke IgG 3- subklasse en het bindt niet met het menselijke IgD-antilichaam. Proteïne A kan ook binden aan IgG-antilichamen van andere soorten zoals paard, konijn, muis, hond, aap, koe enz.
Figuur 01: Proteïne A
Proteïne A speelt een cruciale rol in de pathogenese van Staphylococcus aureus. Dit eiwit vergemakkelijkt de binding van bacteriën aan het met menselijke Von-Willebrand-factor gecoate oppervlak. Het verhoogt dus de efficiëntie van bacteriële infectie. Proteïne A verlamt ook de menselijke humoraal gemedieerde immuniteit. Dit microbiële recombinante eiwit wordt geproduceerd door middel van het industriële fermentatieproces.
Wat is proteïne G?
Eiwit G wordt gedefinieerd als het immunoglobuline-bindende eiwit dat specifiek tot expressie wordt gebracht door groep C- en D-streptokokkenbacteriën. Het heeft een hoge affiniteit voor de Fc- en Fab-regio's van de antilichamen. Proteïne G heeft een moleculaire grootte van ongeveer 65 kDa.
Eiwit G is een oppervlakte-eiwit. Vanwege zijn bindingsaffiniteit voor immunoglobulinen, wordt het gebruikt voor de zuivering van antilichamen. Proteïne G bindt met alle subtypes van menselijke IgG-antilichamen en het is veelzijdiger wanneer het ook aan IgG-antilichamen van andere soorten bindt. Maar het bindt niet aan andere typen menselijke antilichamen (IgA, IgE, IgM, IgD). Het vouwen van proteïne G - B1 domeinen met elkaar resulteert in een globulair proteïne.
Wat zijn de overeenkomsten tussen proteïne A en proteïne G?
- Beide zijn microbiële eiwitten.
- Beide zijn recombinante eiwitten.
- Beide eiwitten hebben een hoge affiniteit voor menselijk IgG-antilichaam en zijn subklassen.
- Beide worden gebruikt voor de zuivering van immunoglobulinen.
- Beide eiwitten kunnen binden aan het Fc-gebied van immunoglobulinen.
Wat is het verschil tussen proteïne A en proteïne G?
Diff Artikel Midden voor Tafel
Proteïne A versus proteïne G |
|
Eiwit A wordt gedefinieerd als een oppervlakte-eiwit van 42 kDa dat oorspronkelijk wordt aangetroffen in de celwand van Staphylococcus aureus. | Eiwit G wordt gedefinieerd als een oppervlakte-immunoglobuline-bindend eiwit van 65 kDa dat specifiek tot expressie wordt gebracht door groep C- en D-streptokokkenbacteriën. |
Bacterietype uitdrukken | |
Eiwit A wordt uitgedrukt door Staphylococcus aureus | Eiwit G wordt tot expressie gebracht door groep C- en D-streptokokkenbacteriën. |
Moleculaire grootte | |
Proteïne A heeft een grootte van 42 kDa. | Proteïne G heeft een grootte van ongeveer 65kDa (G148-proteïne G-65kDa en C40-proteïne G-58kDa). |
Bindend aan menselijk serumalbumine | |
Proteïne A bindt niet aan serumalbumine. | Proteïne G heeft bindingsplaatsen voor serumalbumine. |
Zuivering van menselijke IgG 3- subklasse | |
Proteïne A kan niet worden gebruikt voor zuivering van de humane IgG 3- subklasse aangezien het niet bindt aan de humane IgG 3- subklasse immunoglobuline. | Proteïne G worden gebruikt voor zuivering van het humane IgG 3 subklasse zoals het binden aan de humane IgG- 3 subklasse immunoglobuline. |
Zuivering van andere menselijke antilichamen (IgA, IgE en IgM) | |
Proteïne A heeft een hoger vermogen om te binden aan andere menselijke antilichamen dan IgG-antilichamen. Het kan dus worden gebruikt om andere menselijke antilichamen te zuiveren, zoals; IgA, IgE en IgM. | Proteïne G bindt aan alle subtypes van menselijke IgG-antilichamen. Maar proteïne G bindt niet aan andere menselijke antilichamen zoals; IgA, IgE en IgM. Het kan dus niet worden gebruikt om andere menselijke antilichamen te zuiveren, zoals; IgA, IgE en IgM |
Samenvatting - Proteïne A versus proteïne G
Het microbiële recombinante proteïne A, proteïne G, proteïne A / G en proteïne L zijn natuurlijke bacteriële proteïnen die specifieke bindingsplaatsen hebben voor het Fc-gebied van de zoogdier-IgG-antilichamen. Proteïne A en proteïne G hebben ook bindingsplaatsen voor de andere IgG-antilichamen van andere soorten. Proteïne A en proteïne G zijn bacteriële recombinante eiwitten die sterk worden aanbevolen voor de zuivering van IgG-immunoglobulinen van mensen en andere dieren. Proteïne L heeft een hoge affiniteit voor de lichte kappa-ketens van immunoglobulineklassen IgG, IgA en IgM. Proteïne L kan dus worden opgenomen om deze immunoglobuline-typen bij mensen en andere soorten te zuiveren. Industrieel worden al deze bacteriële eiwitten momenteel gebruikt om immunoglobulinen te zuiveren, zoals; IgG, IgA, IgD, IgE en IgM. Dit kan worden omschreven als het verschil tussen proteïne A en proteïne G.
Download de pdf-versie van Protein A vs Protein G
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en voor offline doeleinden gebruiken volgens de citatienota. Download hier de pdf-versie. Verschil tussen proteïne A en proteïne G
Aanbevolen:
Verschil Tussen Denaturatie En Renaturatie Van Proteïne
Het belangrijkste verschil tussen denaturatie en renaturatie van eiwit is dat denaturatie het verlies is van de natieve 3D-structuur van een eiwit tijdens renaturatie
Verschil Tussen Eenvoudige Proteïne En Geconjugeerde Proteïne
Het belangrijkste verschil tussen eenvoudig eiwit en geconjugeerd eiwit is dat eenvoudige eiwitten zijn gemaakt van aminozuren die aan elkaar zijn gebonden om een groot molecuul te vormen, w
Verschil Tussen Ribozymen En Proteïne-enzymen
Het belangrijkste verschil tussen ribozymen en proteïne-enzymen is dat de ribozymen RNA-moleculen zijn die bepaalde specifieke biochemica kunnen katalyseren
Verschil Tussen G-proteïne Gekoppelde Receptoren En Receptortyrosinekinasen
Het belangrijkste verschil tussen aan G-eiwit gekoppelde receptoren en receptortyrosinekinasen is dat de aan G-eiwit gekoppelde receptoren slechts één cel resp
Verschil Tussen Magere Proteïne En Weiproteïne
Het belangrijkste verschil tussen magere eiwitten en wei-eiwitten is dat magere eiwitten verwijzen naar een eiwit dat weinig vetten bevat, terwijl wei-eiwit van melk is afgeleid