Belangrijkste verschil - Alpha Helix versus Beta geplooid vel
Alfa-helices en beta-geplooide vellen zijn de twee meest voorkomende secundaire structuren in een polypeptideketen. Deze twee structurele componenten zijn de eerste hoofdstappen in het proces van het vouwen van een polypeptideketen. Het belangrijkste verschil tussen Alpha Helix en Beta Pleated Sheet zit in hun structuur; ze hebben twee verschillende vormen om een specifieke taak uit te voeren.
Wat is Alpha Helix?
Een alfa-helix is een rechtshandige spoel van aminozuurresiduen op een polypeptideketen. Het bereik van aminozuurresiduen kan variëren van 4 tot 40 residuen. De waterstofbruggen gevormd tussen de zuurstof van de C = O-groep op de bovenste spoel en de waterstof van de NH-groep van de onderste spoel helpen de spiraal bij elkaar te houden. Op de bovenstaande manier wordt per vier aminozuurresiduen in de keten een waterstofbrug gevormd. Dit uniforme patroon geeft het duidelijke kenmerken zoals de dikte van de spoel en het dicteert de lengte van elke volledige omwenteling langs de schroefas. De stabiliteit van de alfa-helixstructuur is afhankelijk van verschillende factoren.
O-atomen in rood, N-atomen in blauw en waterstofbruggen als groene stippellijnen
Wat is Beta Plissé?
Beta-geplooide plaat, ook bekend als beta-plaat, wordt beschouwd als de tweede vorm van secundaire structuur in eiwitten. Het bevat bètastrengen die lateraal zijn verbonden door minimaal twee of drie waterstofbruggen in de ruggengraat om een gedraaid, geplooid vel te vormen, zoals weergegeven in de afbeelding. Een bètastreng is een stuk polypeptideketen; de lengte is over het algemeen gelijk aan 3 tot 10 aminozuren, inclusief de ruggengraat in een uitgebreide bevestiging.
4-strengs antiparallel β-bladfragment van een kristalstructuur van het enzym catalase.
a) het tonen van de antiparallelle waterstofbruggen (gestippeld) tussen peptide NH- en CO-groepen op aangrenzende strengen. Pijlen geven de kettingrichting aan en contouren van elektronendichtheid schetsen de niet-H-atomen. O-atomen zijn rode ballen, N-atomen zijn blauw, en H-atomen zijn voor de eenvoud weggelaten; zijketens worden alleen weergegeven tot aan het eerste zijketen C-atoom (groen)
b) Randaanzicht van de centrale twee β-strengen
In bèta-geplooide vellen lopen de polypeptideketens naast elkaar. Het krijgt de naam “plissé vel” vanwege het golvende uiterlijk van de structuur. Ze zijn met elkaar verbonden door waterstofbruggen. Deze structuur maakt het mogelijk om meer waterstofbruggen te vormen door de polypeptideketen uit te rekken.
Wat is het verschil tussen Alpha Helix en Beta Plissé?
Structuur van Alpha Helix en Beta Plissé
Alpha Helix:
In deze structuur is de ruggengraat van het polypeptide als een spiraalstructuur strak om een denkbeeldige as gebonden. Het is ook bekend als de helicoïdale opstelling van de peptideketen.
De vorming van een alfa-helixstructuur vindt plaats wanneer de polypeptideketens in een spiraal worden gedraaid. Hierdoor kunnen alle aminozuren in de keten waterstofbruggen (een binding tussen een zuurstofmolecuul en een waterstofmolecuul) met elkaar vormen. De waterstofbruggen zorgen ervoor dat de helix de spiraalvorm behoudt en geeft een strakke spiraal. Deze spiraalvorm maakt de alpha-helix erg sterk.
Waterstofbindingen worden aangegeven door de gele stippen.
Beta geplooid vel:
Wanneer twee of meer fragmenten van polypeptideketen (en) elkaar overlappen en een rij waterstofbruggen met elkaar vormen, kunnen de volgende structuren worden gevonden. Het kan op twee manieren gebeuren; parallelle opstelling en anti-parallelle opstelling.
Voorbeelden van de structuur:
Alpha Helix: Vingernagels of teennagels kunnen als voorbeeld worden genomen van een alfa-helixstructuur.
Beta-geplooid vel: De structuur van veren is vergelijkbaar met de structuur van beta-geplooid vel.
Kenmerken van de structuur:
Alpha Helix: In de alpha-helixstructuur zijn er 3,6 aminozuren per draaiing van de helix. Alle peptidebindingen zijn trans en planair, en de NH-groepen in de peptidebindingen wijzen in dezelfde richting, die ongeveer evenwijdig is aan de as van de helix. De C = O-groepen van alle peptidebindingen wijzen in de tegenovergestelde richting en zijn parallel aan de as van de helix. De C = O-groep van elke peptidebinding is gebonden aan de NH-groep van de peptidebinding en vormt een waterstofbinding. Alle R-groepen zijn naar buiten gericht vanaf de helix.
Beta-geplooide plaat: Elke peptidebinding in de beta-geplooide plaat is vlak en heeft de transconformatie. De C = O- en NH-groepen van peptidebindingen van aangrenzende ketens bevinden zich in hetzelfde vlak en wijzen naar elkaar en vormen een waterstofbrug tussen hen. Alle R-groepen in elke ketting kunnen afwisselend boven en onder het vlak van de plaat voorkomen.
Definities:
Secundaire structuur: het is de vorm van een vouwend eiwit vanwege waterstofbinding tussen zijn ruggengraatamide en carbonylgroepen.
