Belangrijkste verschil - Affiniteit versus aviditeit
Antilichaamantigeeninteractie is een cruciale interactie in cellen om tegen infecties te reageren. Antigenen zijn de vreemde deeltjes die de gastheercellen binnendringen. Ze zijn voornamelijk samengesteld uit polysacchariden of glycoproteïnen en hebben een bijzondere vorm. De interactie tussen antigeen en antilichaam vindt plaats volgens de juiste binding van de twee partijen door de niet-covalente bindingen zoals waterstofbruggen, van der Waalsbindingen, etc. Deze interactie is omkeerbaar. Affiniteit en aviditeit zijn twee parameters die de sterkte van de antigeen-antilichaam-interactie in de immunologie meten. De belangrijk verschil tussen affiniteit en aviditeit is dat affiniteit de maat is voor de sterkte van de individuele interactie tussen een epitoop en één bindingsplaats van het antilichaam, terwijl aviditeit de maat is voor de algehele bindingen tussen antigene determinanten en antigeenbindingsplaatsen van het multivalente antilichaam. Affiniteit is een factor die de gretigheid van de antigeen-antilichaaminteractie beïnvloedt.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is affiniteit
3. Wat is avidity
4. Vergelijking naast elkaar - Affiniteit versus avidity
5. Samenvatting
Wat is affiniteit?
De affiniteit is een maat voor de interactie tussen een antigeenbindingsplaats van het antilichaam en een epitoop van het antigeen. De affiniteitswaarde weerspiegelt het nettoresultaat van de aantrekkende en afstotende krachten tussen het individuele epitoop en de individuele bindingsplaats. Een hoge affiniteitswaarde is het resultaat van een sterke interactie met aantrekkelijkere krachten tussen het epitoop en de Ab-bindingsplaats. Lage affiniteitswaarde duidt op het lage evenwicht tussen aantrekkingskrachten en afstotende krachten.
De affiniteit van monoklonale antilichamen kan gemakkelijk worden gemeten aangezien ze een enkel epitoop hebben en homogeen zijn. Polyklonale antilichamen beoordelen een gemiddelde affiniteitswaarde vanwege hun heterogene aard en hun verschillen in de affiniteiten voor de verschillende antigene epitopen.
Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) is een nieuwe techniek in de farmacologie die wordt gebruikt om de affiniteit van de antilichamen te meten. Het resulteert in meer nauwkeurige, gemakkelijke en informatieve gegevens voor affiniteitsbepaling. Antilichamen met hoge affiniteit binden snel met epitoop en vormen een sterke binding die aanhoudt tijdens de immunologische assays, terwijl antilichamen met lage affiniteit de interactie oplossen en niet worden gedetecteerd door de assays.
Wat is avidity?
De gretigheid van een antilichaam is een maat voor de algehele sterkte van de binding tussen de antigenen en het antilichaam. Het hangt van verschillende factoren af, zoals de affiniteit van het antilichaam voor het antigeen, de valentie van antigeen en antilichaam en de structurele ordening van de interactie. Als het antilichaam en antigeen multivalent zijn en een gunstige structurele rangschikking hebben, blijft de interactie erg sterk vanwege de hoge aviditeit. Avidity toont altijd een hoge waarde dan de optelling van de individuele affiniteiten.
De meeste antigenen zijn multimeer en de meeste antilichamen zijn multivalent. Daarom blijven de meeste antigeen-antilichaam-interacties sterk en stabiel vanwege de hoge aviditeit van het antigeen-antilichaam-complex.
Figuur01: affiniteit en aviditeit van een antilichaam
Wat is het verschil tussen affiniteit en aviditeit?
Diff Artikel Midden voor Tafel
Affiniteit versus aviditeit |
|
| Affiniteit verwijst naar de sterkte van de interactie tussen één antigeen epitoop met één antigeenbindingsplaats van het antilichaam. | Aviditeit is de maat voor de algehele sterkte van de interactie tussen antigene epitopen met multivalente antilichamen. |
| Voorkomen | |
| Dit gebeurt tussen individuele epitoop en individuele bindingsplaats | Dit gebeurt tussen multivalente antigenen en antilichamen. |
| Waarde | |
| Affiniteit is de balans tussen aantrekkelijke en afstotende krachten. | Aviditeit kan als een waarde worden beschouwd die groter is dan de som van de individuele affiniteiten. |
Samenvatting - Affiniteit versus aviditeit
Antigeen-antilichaaminteractie is een specifieke, omkeerbare, niet-covalente interactie die belangrijk is in immunologische onderzoeken. Het is vergelijkbaar met de interactie van het enzymsubstraat. Specifiek antigeen bindt zich met een specifiek antilichaam. Affiniteit en gretigheid zijn twee maten van deze interactie. Affiniteit weerspiegelt de sterkte van één interactie tussen een epitoop en een antigeenbindingsplaats van het antilichaam. Avidity weerspiegelt de algehele sterkte van het antigeen-antilichaamcomplex. Dit is het verschil tussen affiniteit en gretigheid. Aviditeit is een resultaat van meerdere affiniteiten die voorkomen in één antigeen-antilichaamcomplex, aangezien de meeste antigenen en antilichamen multivalent zijn en verschillende interacties onderhouden om de binding te stabiliseren.
