Aminozuur versus proteïne
Aminozuren en eiwitten zijn organische moleculen, die overvloedig aanwezig zijn in levende systemen.
Aminozuur
Aminozuur is een eenvoudig molecuul gevormd met C, H, O, N en kan S. zijn. Het heeft de volgende algemene structuur.
Er zijn ongeveer 20 veel voorkomende aminozuren. Alle aminozuren hebben een –COOH, -NH 2groepen en a –H gebonden aan een koolstofatoom. De koolstof is een chirale koolstof en alfa-aminozuren zijn de belangrijkste in de biologische wereld. D-aminozuren worden niet gevonden in eiwitten en maken geen deel uit van het metabolisme van hogere organismen. Verschillende zijn echter belangrijk in de structuur en het metabolisme van lagere levensvormen. Naast gewone aminozuren zijn er een aantal niet van eiwitten afkomstige aminozuren, waarvan er vele ofwel metabolische tussenproducten zijn of delen van niet-eiwit biomoleculen (ornithine, citrulline). De R-groep verschilt van aminozuur tot aminozuur. Het eenvoudigste aminozuur waarbij de R-groep H is, is glycine. Volgens de R-groep kunnen aminozuren worden onderverdeeld in alifatisch, aromatisch, apolair, polair, positief geladen, negatief geladen of polair ongeladen, enz. Aminozuren die aanwezig zijn als zwitterionen in de fysiologische pH 7,4. Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Wanneer twee aminozuren samenkomen om een dipeptide te vormen, vindt de combinatie plaats in een -NH2 groep van een aminozuur met de -COOH groep van een ander aminozuur. Een watermolecuul wordt verwijderd en de gevormde binding staat bekend als een peptidebinding.
Eiwit
Eiwitten zijn een van de belangrijkste soorten macromoleculen in levende organismen. Eiwitten kunnen worden gecategoriseerd als primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire eiwitten, afhankelijk van hun structuur. De volgorde van aminozuren (polypeptide) in een eiwit wordt een primaire structuur genoemd. Wanneer polypeptidestructuren zich in willekeurige rangschikkingen vouwen, staan ze bekend als secundaire eiwitten. In tertiaire structuren hebben eiwitten een driedimensionale structuur. Wanneer weinig driedimensionale eiwitdelen aan elkaar zijn gebonden, vormen ze de quaternaire eiwitten. De driedimensionale structuur van eiwitten hangt af van de waterstofbruggen, disulfidebindingen, ionische banden, hydrofobe interacties en alle andere intermoleculaire interacties binnen aminozuren. Eiwitten spelen verschillende rollen in levende systemen. Ze nemen deel aan het vormen van structuren. Bijvoorbeeld,spieren hebben eiwitvezels zoals collageen en elastine. Ze worden ook aangetroffen in harde en stijve structurele delen zoals nagels, haar, hoeven, veren, enz. Andere eiwitten worden aangetroffen in bindweefsels zoals kraakbeen. Behalve de structurele functie hebben eiwitten ook een beschermende functie. Antilichamen zijn eiwitten en ze beschermen ons lichaam tegen vreemde infecties. Alle enzymen zijn eiwitten. Enzymen zijn de belangrijkste moleculen die alle metabolische activiteiten regelen. Verder nemen eiwitten deel aan celsignalering. Eiwitten worden geproduceerd op ribosomen. Eiwit producerende signaal wordt doorgegeven aan het ribosoom van de genen in DNA. De benodigde aminozuren kunnen uit de voeding komen of kunnen in de cel worden gesynthetiseerd. Eiwitdenaturatie resulteert in de ontvouwing en desorganisatie van de secundaire en tertiaire structuren van de eiwitten. Dit kan te wijten zijn aan hitte, organische oplosmiddelen, sterke zuren en basen, detergenten, mechanische krachten, enz.
Wat is het verschil tussen aminozuur en proteïne?
• Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten.
• Aminozuren zijn kleine moleculen met een kleine molecuulmassa. Eiwitten daarentegen zijn macromoleculen, waarbij de molecuulmassa duizend keer groter kan zijn dan die van een aminozuur.
• Er zijn meer soorten eiwitten dan aminozuren. Vanwege de manier waarop de 20 basische aminozuren zijn gerangschikt, kunnen er veel eiwitten ontstaan.
