Belangrijkste verschil - Trypsine versus pepsine
Spijsverteringsenzymen zijn de enzymen die het voedsel dat we eten afbreken in kleine moleculen die door ons lichaam kunnen worden opgenomen. Deze enzymen helpen bij de opname van voedingsstoffen en het behoud van een gezonde darm. Ze zijn de werkpaarden van ons spijsverteringssysteem en zijn betrokken bij het spijsverteringsproces. We consumeren verschillende soorten voedsel die zijn samengesteld uit vetten, eiwitten en koolhydraten. Verschillende spijsverteringsenzymen werken samen en breken om dit voedsel in kleinere en beter opneembare componenten te breken. Spijsverteringsenzymen worden uitgescheiden door speekselklieren, secretoire cellen van maag en pancreas en secretoire klieren van de dunne darm. Er zijn vier basiscategorieën spijsverteringsenzymen. Het zijn proteasen, lipasen, amylasen en nucleasen. Proteasen, ook bekend als peptidasen, breken eiwitten af in peptiden of aminozuren. Trypsine en pepsine zijn twee proteasen. Pepsine is het belangrijkste spijsverteringsenzym van de maag. Trypsine is aanwezig in pancreassappen die in de dunne darm worden uitgescheiden. Dit is het belangrijkste verschil tussen trypsine en pepsine.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is trypsine
3. Wat is pepsine
4. Overeenkomsten tussen trypsine en pepsine
5. Vergelijking zij aan zij - Trypsine versus pepsine in tabelvorm
6. Samenvatting
Wat is trypsine?
Trypsine is een protease dat door de alvleesklier in de dunne darm wordt uitgescheiden. Trypsine verteert eiwitten tot peptiden en aminozuren. Trypsine wordt gevormd in de inactieve vorm die bekend staat als trypsinogeen. Trypsinogeen wordt geactiveerd tot trypsine door een enzym dat enteropeptidase wordt genoemd. Geactiveerde trypsine katalyseert onder basische omstandigheden de splitsing van eiwitten in aminozuren.
Figuur 01: Trypsine
Trypsine werd voor het eerst ontdekt door Wilhelm Kuhne in 1876. Trypsine breekt peptideketens voornamelijk aan de carboxylzijde van de aminozuren lysine of arginine. Er zijn natuurlijke trypsine-remmers om de werking van actieve trypsine in de alvleesklier te voorkomen, wat zeer schadelijk kan zijn. Het zijn runderalvleesklier, ovomucoïde, sojabonen en limabonen. Deze remmers werken als competitieve substraatanalogen en voorkomen de binding van het juiste substraat aan de actieve plaats van de trypsine. Wanneer deze remmers binden met trypsine, vormt het een inactief complex.
Wat is pepsine?
Verschillende spijsverteringsenzymen zijn opgenomen in het maagsap. Pepsine is het belangrijkste maagenzym onder hen. Pepsine werd ontdekt door Theodor Schwann in 1836. De structuur van pepsine is driedimensionaal. De actieve plaats van het enzym wordt gevormd door het draaien en vouwen van polypeptideketens en het dichter bij elkaar brengen van verschillende aminozuren. Pepsine wordt geproduceerd door de maagklieren. Het wordt gevormd in de inactieve vorm die bekend staat als pepsinogeen en omgezet in de actieve vorm, namelijk pepsine, door de HCl in de maag. Pepsin is een protease. Het breekt eiwitten af in peptiden of aminozuren. Maag heeft zure omstandigheden. Pepsine-katalyse vindt plaats onder deze zure omgeving van de maag.
Figuur 02: Pepsin
Pepsine is efficiënt in het verbreken van peptidebindingen tussen hydrofobe en aromatische aminozuren zoals fenylalanine, tryptofaan en tyrosine. De werking van pepsine kan worden geremd door het creëren van sterk alkalische omgevingen en door remmers zoals pepstatine, sucralfaat, enz.
Wat zijn de overeenkomsten tussen trypsine en pepsine?
- Pepsine en trypsine breken eiwitten af. Beide zijn de belangrijkste proteasen in het menselijke spijsverteringsstelsel.
- Beide enzymen worden uitgescheiden in inactieve vormen zoals pepsinogeen en trypsinogeen.
Wat is het verschil tussen trypsine en pepsine?
Diff Artikel Midden voor Tafel
Trypsine versus Pepsine |
|
| Trypsine is een protease dat in de dunne darm werkt. | Pepsine is een protease dat in de maag werkt. |
| Medium | |
| Trypsine werkt in alkalisch medium | Pepsine werkt in zuur medium. |
| Plaats | |
| Trypsine wordt aangetroffen in de dunne darm. | Pepsine wordt in de maag aangetroffen. |
| Type protease | |
| Trypsine is een pancreasprotease. | Pepsine is een maagprotease. |
| Inactief formulier | |
| Inactieve vorm van trypsine is trypsinogeen. | Inactieve vorm van Pepsin is pepsinogeen. |
| Activering | |
| Trypsinogeen wordt geactiveerd tot trypsine door een enzym dat enteropeptidase wordt genoemd. | Pepsinogeen wordt door HCl tot pepsine geactiveerd. |
| Ontdekking | |
| Trypsine werd in 1876 ontdekt door Wilhelm Kuhne | Pepsin werd in 1836 ontdekt door Theodor Schwann. |
Samenvatting - Trypsine versus Pepsine
Trypsine en pepsine zijn twee proteasen die inwerken op eiwitten en worden afgebroken tot peptiden en aminozuren. Trypsine wordt geproduceerd door de alvleesklier en uitgescheiden in de dunne darm. Pepsine wordt geproduceerd door maagklieren. Het is een van de belangrijkste maagenzymen. Dit is het verschil tussen trypsine en pepsine.
Download de pdf-versie van trypsine versus pepsine
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en voor offline doeleinden gebruiken volgens de citatienota. Download hier de pdf-versie. Verschil tussen trypsine en pepsine.
