Belangrijkste verschil - Trypsine versus chymotrypsine
Eiwitvertering is een zeer belangrijk proces in de algehele verteringsprocedure bij levende organismen. Complexe eiwitten worden verteerd tot de monomeren van aminozuren en worden opgenomen via de dunne darm. Eiwitten zijn essentieel omdat ze een belangrijke functionele en structurele rol vervullen in een organisme. Eiwitvertering vindt plaats via eiwitverterende enzymen, waaronder trypsine, chymotrypsine, peptidasen en proteasen. Trypsine is een eiwitverterend enzym dat de peptidebinding op de basische aminozuren splitst, waaronder lysine en arginine. Chymotrypsine is ook een eiwitverterend enzym dat de peptidebinding op aromatische aminozuren zoals fenylalanine, tryptofaan en tyrosine splitst. Het belangrijkste verschil tussen trypsine en chymotrypsine is de positie van het aminozuur waarin het zich splitst in het eiwit. Trypsine splitst op basische aminozuurposities terwijl chymotrypsine splitst op aromatische aminozuurposities.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is trypsine
3. Wat is chymotrypsine
4. Overeenkomsten tussen trypsine en chymotrypsine
5. Vergelijking zij aan zij - Trypsine versus chymotrypsine in tabelvorm
6. Samenvatting
Wat is trypsine?
Trypsine is een eiwit van 23,3 kDa dat behoort tot de familie van serineproteasen en de belangrijkste substraten zijn basische aminozuren. Deze basische aminozuren zijn onder meer arginine en lysine. Trypsine werd in 1876 ontdekt door Kuhne. Trypsine is een globulair eiwit en bestaat in zijn inactieve vorm, namelijk trypsinogeen - zymogeen. Het werkingsmechanisme van trypsine is gebaseerd op de serineproteaseactiviteit.
Trypsine splitst zich aan het C-terminale uiteinde van de basische aminozuren. Dit is een hydrolysereactie en vindt plaats bij een pH - 8,0 in de dunne darm. De activering van trypsinogeen vindt plaats door de verwijdering van het terminale hexapeptide, en het produceert de actieve vorm; trypsine. Actieve trypsine bestaat uit twee hoofdtypen; α - trypsine en β-trypsine. Ze verschillen in hun thermische stabiliteit en hun structuur. De actieve plaats van trypsine bevat histidine (H63), asparaginezuur (D107) en serine (S200).
Figuur 01: Trypsine
De enzymatische werking van trypsine wordt geremd door DFP, aprotinine, Ag +, benzamidine en EDTA. De toepassingen van trypsine omvatten dissociatie van weefsel, trypsinisatie in dierlijke celkweek, tryptische mapping, in vitro proteïnestudies, vingerafdrukken en in weefselkweektoepassingen.
Wat is chymotrypsine?
Chymotrypsine heeft een molecuulgewicht van 25,6 kDa en behoort tot de familie van serineprotease en is een endopeptidase. Chymotrypsine bestaat in zijn inactieve vorm die chymotrypsinogeen is. Chymotrypsine werd ontdekt in het jaar 1900. Chymotrypsine hydrolyseert de peptidebindingen bij de aromatische aminozuren. Deze aromatische substraten omvatten tyrosine, fenylalanine en tryptofaan. De substraten van dit enzym bevinden zich voornamelijk in de L-isomeren en werken gemakkelijk in op de amiden en esters van aminozuren. De optimale pH waarin chymotrypsine werkt, is 7,8 - 8,0. Er zijn twee hoofdvormen van chymotrypsine, zoals chymotrypsine A en chymotrypsine B, en ze verschillen enigszins in hun structurele en proteolytische eigenschappen. De actieve plaats van chymotrypsine bevat een katalytische triade en is samengesteld uit histidine (H57), asparaginezuur (D102) en serine (S195).
Figuur 02: Chymotrypsin
De activatoren van chymotrypsine zijn cetyltrimethylammoniumbromide, dodecyltrimethylammoniumbromide, hexadecyltrimethylammoniumbromide en tetrabutylammoniumbromide. De remmers van chymotrypsine zijn peptidylaldehyden, boorzuren en coumarinederivaten. Chymotrypsine wordt commercieel gebruikt bij peptidesynthese, peptidekartering en peptidevingerafdrukken.
Wat zijn de overeenkomsten tussen trypsine en chymotrypsine?
- Beide enzymen zijn serineproteasen.
- Beide enzymen splitsen peptidebindingen.
- Beide enzymen werken in de dunne darm.
- Beide enzymen bestaan in hun inactieve vorm als zymogenen.
- Beide enzymen zijn samengesteld uit een katalytische triade die histidine, asparaginezuur en serine op zijn actieve plaats bevat.
- Beide enzymen werden aanvankelijk ontdekt en gewonnen uit vee.
- De productie van beide enzymen wordt momenteel gedaan door middel van recombinant-DNA-technieken.
- Beide enzymen werken op een optimale basische pH.
- Beide enzymen worden in vitro in verschillende industrieën gebruikt.
Wat is het verschil tussen trypsine en chymotrypsine?
Diff Artikel Midden voor Tafel
Trypsine versus chymotrypsine |
|
| Trypsine is een eiwitverterend enzym dat de peptidebinding zal splitsen aan de basische aminozuren zoals lysine en arginine. | Chymotrypsine, dat ook een eiwitverterend enzym is, splitst de peptidebinding op aromatische aminozuren zoals fenylalanine, tryptofaan en tyrosine. |
| Moleculair gewicht | |
| Het molecuulgewicht van trypsine is 23,3 k Da. | Het molecuulgewicht van chymotrypsine is 25,6 k Da. |
| Substraten | |
| Complexe eiwitten worden verteerd tot de monomeren van aminozuren en worden opgenomen via de dunne darm. | Aromatische aminozuursubstraten zoals tyrosine, tryptofaan en fenylalanine werken in op chymotrypsine. |
| Zymogene vorm van het enzym | |
| Trypsinogeen is de inactieve vorm van trypsine. | Chymotrypsinogeen is de inactieve vorm van chymotrypsine. |
| Activatoren | |
| Lanthaniden zijn activatoren van trypsine. | Cetyltrimethylammoniumbromide, dodecyltrimethylammoniumbromide, hexadecyltrimethylammoniumbromide en tetrabutylammoniumbromide zijn activatoren van chymotrypsine. |
|
Remmers |
|
| DFP, aprotinine, Ag +, benzamidine en EDTA zijn remmers van trypsine. | Peptidylaldehyden, boorzuren en coumarinederivaten zijn remmers van chymotrypsine. |
Samenvatting - Trypsine versus chymotrypsine
Peptidasen of proteolytische enzymen splitsen eiwitten via de hydrolyse van de peptidebinding. Trypsine splitst de peptidebinding bij basische aminozuren, terwijl chymotrypsine de peptidebinding bij aromatische aminozuurresiduen splitst. Beide enzymen zijn serine peptidasen en werken in de dunne darm in een basische pH-omgeving. Momenteel wordt er veel onderzoek gedaan naar de productie van trypsine en chymotrypsine met behulp van recombinant-DNA-technologie met behulp van verschillende bacteriële en schimmelsoorten, aangezien deze enzymen een hoge industriële waarde hebben. Dit is het verschil tussen trypsine en chymotrypsine.
Download de pdf-versie van trypsine versus chymotrypsine
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en voor offline doeleinden gebruiken volgens de citatienota. Download hier de pdf-versie. Verschil tussen trypsine en chymotrypsine
