Verschil Tussen Pepsine En Pepsinogeen

Verschil Tussen Pepsine En Pepsinogeen
Verschil Tussen Pepsine En Pepsinogeen

Video: Verschil Tussen Pepsine En Pepsinogeen

Video: Verschil Tussen Pepsine En Pepsinogeen
Video: Verteringssappen en hun functies (HAVO en VWO) 2024, Mei
Anonim

Pepsin versus Pepsinogen

Zowel pepsine als pepsinogeen zijn van oorsprong proteïne en worden aangetroffen in het maagsap van zoogdieren. Omdat pepsinogeen de voorloper is van pepsine; het is nodig om pepsinogeen te hebben met een zure omgeving of eerder gevormd pepsine om pepsine in de maag te produceren. Deze twee verbindingen zijn belangrijk om de eerste verteringsstappen van de eiwitvertering uit te voeren. Wanneer pepsinogeen, een gevouwen enkele peptideketen, wordt omgezet in pepsine, zijn er enkele veranderingen in de fysische en chemische eigenschappen van het eiwit.

Pepsine

Pepsine is de actieve vorm van pepsinogeen die eiwitten hydrolyseert tijdens het verteringsproces. Om pepsine uit pepsinogeen te vormen, is het nodig om ofwel een zure omgeving te hebben (pH <~ 5) of de aanwezigheid van eerder gevormd pepsine. Pepsine is een proteolytisch enzym dat eiwitten opsplitst in proteoses, peptonen en polypeptiden. Varkens-pepsine A is de meest bestudeerde en commercieel verkrijgbare pepsine, die wordt geïsoleerd uit het maagslijmvlies van varkens.

Pepsine bestaat uit 6 spiraalvormige secties en elke sectie bevat minder dan 10 aminozuren. Het heeft ook zeer weinig basische aminozuurresiduen en 44 zure residuen. Daardoor is het erg stabiel bij extreem lage pH. Afgezien daarvan ondersteunen de complexe tertiaire structuur en waterstofbruggen ook de zure stabiliteit van de structuur. Een cascade van verandering in de bindingsstructuur in een pepsinogeenmolecuul leidt tot de productie van pepsine met de lage pH-omgeving. Het conversieproces bestaat uit vijf stappen. De eerste stap van het proces is omkeerbaar, de rest is onomkeerbaar. Zodat het eiwit, zodra het de tweede stap passeert, niet meer terug kan naar pepsinogeen.

Pepsinogeen

Pepsinogeen is een inactief pro-enzym dat wordt gebruikt om pepsine te vormen voor de vertering van eiwitten. Het heeft nog eens 44 aminozuren aan het N-uiteinde die vrijkomen tijdens de transformatie. Er zijn twee vormen van pepsinogeen, namelijk; pepsinogeen I en pepsinogeen II, afhankelijk van de plaats van uitscheiding.

Pepsinogeen I wordt uitgescheiden door hoofdcellen en pepsinogeen II wordt uitgescheiden door pylorische klieren. De afscheiding van pepsinogeen wordt gestimuleerd door vagale stimulatie, gastrine en histamine. Pepsinogeen I wordt voornamelijk aangetroffen in het lichaam van de maag, waar het meeste zuur wordt uitgescheiden. Pepsinogen II wordt voornamelijk aangetroffen in zowel het lichaam als het antrum van de maag.

Wat is het verschil tussen Pepsin en Pepsinogen?

• Pepsine is een proteolytisch enzym, terwijl pepsinogeen een pro-enzym is.

• Pepsine is de actieve vorm van pepsinogeen, terwijl pepsinogeen de inactieve voorloper van pepsine is.

• In tegenstelling tot pepsine wordt pepsinogeen uitgescheiden door hoofdcellen en pylorische klieren.

• Pepsinogeen wordt omgezet in pepsine door zoutzuur of pepsine.

• In tegenstelling tot pepsine wordt de secretie van pepsinogeen gestimuleerd door vagale simulatie, gastrine en histamine.

• Pepsinogeen is stabiel in zowel neutrale als alkalische oplossingen, terwijl pepsine dat niet is.

• In tegenstelling tot pepsinogeen kan pepsine eiwitten hydrolyseren.

• Pepsine kan worden geactiveerd door de pH van het medium te verlagen, pepsinogeen niet.

Aanbevolen: