Belangrijkste verschil - Proteasoom versus protease
De proteolyse is het proces van de afbraak van de eiwitbiomoleculen in de kleinere polypeptiden of individuele aminozuren. De niet-gekatalyseerde reacties van hydrolyse van peptidebindingen zijn extreem traag. En het duurt honderden jaren voordat het volledig is voltooid. Typisch zijn de enzymen die bij deze reactie betrokken zijn twee soorten; Proteasoomcomplexen en proteasen. Behalve deze moleculen hebben ook lage pH, temperatuur en intramoleculaire vertering invloed op de proteolyse van eiwitmoleculen. Proteolyse kan verschillende doelen dienen in de levende organismen. De spijsverteringsenzymen breken het voedsel bijvoorbeeld af in individuele aminozuren die later door levende organismen als energiebron worden gebruikt. Aan de andere kant,proteolyse is buitengewoon belangrijk voor de verwerking van reeds gesynthetiseerde polypeptideketen om het actieve eiwitmolecuul te vormen. Het is ook belangrijk bij sommige cellulaire en fysiologische processen, zoals het voorkomen van de ophoping van bepaalde ongewenste eiwitten in de cel. Het belangrijkste verschil tussen proteasoom en protease is dat proteasoom betrokken is bij het ontvouwen van eiwitmoleculen, terwijl de afbraak van proteasen eiwitten in individuele aminozuren ontvouwt.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is proteasoom
3. Wat is protease
4. Overeenkomsten tussen proteasoom en protease
5. Vergelijking zij aan zij - Proteasoom versus protease in tabelvorm
6. Samenvatting
Wat is Proteasome?
De proteasomen zijn cilindrische eiwitten met vier gestapelde zeven membraanringen. Ze worden meestal aangetroffen in het cytosol. De twee buitenste ringen worden alfa-subeenheid genoemd en blijken inactief te zijn. De twee binnenringen worden bèta-subeenheid genoemd en zijn proteolytisch actief. Proteasomen zijn te vinden in zowel archaeale bacteriën als in eukaryote organismen. Het eukaryote 26S-proteasoom bevat één kerndeeltje (20S) dat bestaat uit zeven alfa-subeenheden en zeven bèta-subeenheden. Het bevat ook een regulerende limiet (19S) die uit ten minste 17 subeenheden bestaat. Het 26S-proteasoom is betrokken bij de ubiquitine-gerichte ontvouwing en proteolyse in de eukaryote levende cel. Om dit proces te volbrengen, activeert een E1-enzym eerst het ubiquitinemolecuul en draagt het vervolgens over aan het E2-enzym. En tenslotte hecht dit ubiquitinemolecuul zich aan het lysineresidu van het eiwitmolecuul dat wordt afgebroken door een E3-ligase-enzym. Later wordt het ubiquitinemolecuul gericht op de herkenning van het gevlagde eiwit dat door proteasoom wordt afgebroken.
Figuur 01: Proteasome
Het 26S-proteasoom is samengesteld uit twee 19S-reguleringskappen en een 20S-kerndeeltje. De 19S-dop herkent en bindt zich aan alomtegenwoordige eiwitten, die worden aangedreven door de ATP-moleculen. Eenmaal herkend, moet het gevlagde eiwit de ubiquitineren en ontvouwen om door de smalle kanalen van 19S te gaan en de 20S-kern van het cilindrische proteasoomcomplex binnen te gaan. In de 20S-kern van het complex wordt het eiwitmolecuul in de kleinere polypeptiden gehakt. Dit proces dat plaatsvindt in het proteasoomcomplex is een energieverlies, aangezien het wordt gekatalyseerd door de ATP-moleculen.
Wat zijn proteasen?
Proteasen worden peptidasen of proteïnasen genoemd die betrokken zijn bij het proces van proteolyse. In tegenstelling tot het proteasoomcomplex, delen de proteasen het eiwitmolecuul in de individuele aminozuren, waardoor de taak in de proteolyse wordt voltooid. De proteasen worden aangetroffen in de dieren, planten, archaea, bacteriën en virussen.
Figuur 02: Protease
De verschillende klassen proteasen kunnen dezelfde functie vervullen met verschillende katalytische mechanismen. Proteasen zijn betrokken bij de eiwitverwerking, vertering, fotosynthese, apoptose, virale pathogenese en andere vitale activiteiten. In het proteolyseproces zetten ze het af te breken eiwit volledig om in de individuele aminozuren. Behalve de vertering hebben proteasen ook te maken met de bloedstolling, immuunfunctie, rijping van prohormonen, botvorming en recycling van eiwitten die de levende cel niet meer nodig heeft.
Zeven soorten proteasen
Gebaseerd op het katalytische domein zijn proteasen zeven soorten,
- Serine proteasen - Gebruikt een serine-alcoholgroep
- Cysteïne proteasen - Gebruikt cycteïne thiolgroep
- Threonine proteasen - Gebruikt threonine secundaire alcohol
- Aspartic protease - Maakt gebruik van een aspartaat carboxylgroep
- Glutamische proteasen - Gebruikt glutamaatcarbonzuur
- Metalloproteasen - Gebruikt metaal, meestal "Zn"
- Asparagine-peptide-lyases - Gebruikt asparagines
Wat zijn de overeenkomsten tussen proteasoom en protease?
- Beide zijn eiwitbiomoleculen.
- Beide hebben een katalytisch en enzymatisch vermogen.
- Beide hebben betrekking op de afbraakroute van proteolyse van de eiwitten.
- Beide katalyseren ATP-afhankelijke energiereacties.
- Beide komen voor in bijna alle organismen (dieren, planten, bacteriën, archaea en virussen).
Wat is het verschil tussen proteasoom en protease?
Diff Artikel Midden voor Tafel
Proteasoom versus protease |
|
| Proteasoom is een eiwitcomplex dat onnodige of beschadigde eiwitten afbreekt door proteolyse. | Protease is een enzym dat eiwitten en peptiden afbreekt. |
| Structuur | |
| Proteasoom is een relatief groter molecuul met kerndeeltje en regulerende kap. | Proteasen zijn relatief kleiner met katalytisch domein. |
| Functie | |
| Eiwitontvouwing en voorlopige splitsing zijn de functies van proteasomen. | Volledige splitsing van eiwitmoleculen in individuele aminozuren is de belangrijkste functie van proteasen. |
| Afhankelijkheid van ubiquitine | |
| Proteasoom is vanwege zijn activiteit afhankelijk van ubiquitine (gericht op ubiquitine). | Proteasen zijn voor zijn activiteit niet afhankelijk van ubiquitine. |
| pH-afhankelijkheid | |
| Proteasome is voor zijn activiteit niet afhankelijk van de pH. | Proteasen zijn voor hun activiteit in hoge mate afhankelijk van de pH. |
| Moleculair gewicht | |
| Proteasomen zijn moleculen met een hoog molecuulgewicht. | Proteasen hebben moleculen met een relatief laag molecuulgewicht. |
Samenvatting - Proteasoom versus protease
Proteolyse is het proces van de afbraak van het eiwitbiomolecuul-eiwit in de kleinere polypeptiden of individuele aminozuren. Meestal zijn de enzymen die bij deze reacties betrokken zijn twee typen: 1. proteasoomcomplex 2. proteasen. Naast deze eiwitmoleculen veroorzaken de lage pH, temperatuur en intramoleculaire vertering ook de proteolyse van eiwitmoleculen. Proteasoom omvat het ontvouwen van het eiwit en de voorlopige splitsing. Aan de andere kant doen proteasen de volledige splitsing van eiwitmoleculen in individuele aminozuren. Dit kan worden opgevat als het verschil tussen proteasoom en protease.
Download de pdf-versie van Proteasome vs Protease
U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en voor offline doeleinden gebruiken volgens de citatienota. Download hier de pdf-versie. Verschil tussen proteasoom en protease
