Belangrijkste verschil - Kd versus Km
Kd en Km zijn evenwichtsconstanten. Het belangrijkste verschil tussen Kd en Km is dat Kd een thermodynamische constante is, terwijl Km geen thermodynamische constante is.
Kd verwijst naar dissociatieconstante terwijl Km de Michaelis-constante is. Beide constanten zijn erg belangrijk bij de kwantitatieve analyse van enzymatische reacties.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is Kd
3. Wat is Km
4. Vergelijking zij aan zij - Kd versus Km in tabelvorm
5. Samenvatting
Wat is Kd?
Kd is de dissociatieconstante. Het is ook bekend als evenwichtsdissociatieconstante vanwege het gebruik ervan in evenwichtssystemen. De dissociatieconstante is de evenwichtsconstante van reacties waarbij een grote verbinding omkeerbaar wordt omgezet in kleine componenten. Het proces van deze omzetting wordt ook wel dissociatie genoemd. Een ionisch molecuul valt altijd uiteen in zijn ionen. Dan is de dissociatieconstante of Kd een grootheid die de mate aangeeft waarin een bepaalde stof in oplossing dissocieert in ionen. Dit is dus gelijk aan het product van de concentraties van de respectieve ionen gedeeld door de concentratie van het niet-gedissocieerde molecuul.
AB ↔ A + B
In de bovenstaande algemene reactie kan de dissociatieconstante, Kd, worden gegeven zoals hieronder.
Kd = [A] [B] / [AB].
Bovendien, als er een stoichiometrische relatie is, moet men de stoichiometrische coëfficiënten in de vergelijking opnemen.
xAB ↔ aA + bB
De vergelijking van de dissociatieconstante, Kd voor de bovenstaande reactie is als volgt:
Kd = [A] een [B] b / [AB] x
In het bijzonder helpt Kd bij biochemische toepassingen om de hoeveelheid producten te bepalen die door een chemische reactie in aanwezigheid van een enzym worden afgegeven. De Kd van een enzymatische reactie drukt de affiniteit van de ligand-receptor uit. Met andere woorden, het stelt het vermogen van een substraat om de receptor van een enzym te verlaten. Aan de andere kant beschrijft het hoe sterk een substraat aan het enzym bindt.
Wat is Km?
Km is de Michaelis-constante. In tegenstelling tot Kd is Km een kinetische constante. De belangrijkste toepassing ervan is in de enzymkinetiek, dat wil zeggen om de affiniteit van een substraat om te binden aan een enzym te bepalen. De constante wordt uitgedrukt door de substraatconcentratie te relateren aan de reactiesnelheid in aanwezigheid van een enzym. Dienovereenkomstig is de Michaelis-constante of Km de concentratie van het substraat wanneer de reactiesnelheid de helft van zijn maximale snelheid bereikt.
Figuur 1: De relatie tussen reactiesnelheid en substraatconcentratie in een enzymatische reactie.
Tijdens een reactie tussen enzym (E) en substraat (S) verloopt de vorming van producten (P) als volgt:
E + S ↔ ES-complex ↔ E + P
Als de evenwichtsconstanten van bovenstaande reactie als volgt zijn, kun je Km afleiden uit deze constanten.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Bepaling van Km volgens Michael's Concept
Michaelis ontwikkelde een relatie met behulp van de substraatconcentratie, [S] en de maximale reactiesnelheid, Vmax. De relatie tussen substraatconcentratie en Km van een enzymatische reactie is als volgt:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v is de snelheid op elk moment, terwijl [S] de substraatconcentratie op een bepaald moment is en Vmax de maximale snelheid van de reactie. Km is de Michaelis-constante voor het enzym in de reactie. De waarde van de Michaelis-constante is afhankelijk van het enzym. Bijgevolg geeft een kleine waarde van Km aan dat het enzym verzadigd raakt met een kleine hoeveelheid substraat. Dan wordt de Vmax verkregen bij een lage substraatconcentratie. Daarentegen geeft een hoge Km-waarde aan dat het enzym een grote hoeveelheid substraat nodig heeft om verzadigd te raken.
Wat is het verschil tussen Kd en Km?
Diff Artikel Midden voor Tafel
Kd versus Km |
|
| Kd is de dissociatieconstante. | Km is de Michaelis-constante. |
| Natuur | |
| Kd is een thermodynamische constante. | Km is een kinetische constante. |
| Details | |
| Kd vertegenwoordigt de affiniteit van een substraat voor een enzym. | Km vertegenwoordigt de relatie tussen substraatconcentratie en reactiesnelheid. |
Samenvatting - Kd vs Km
Kd en Km zijn evenwichtsconstanten die eigenschappen van enzymatische reacties beschrijven. Het belangrijkste verschil tussen Kd en Km is dat Kd een thermodynamische constante is, terwijl Km geen thermodynamische constante is.
