Enzym versus proteïne
Eiwitten en enzymen zijn biologische macromoleculen, die zijn opgebouwd uit vele aminozuren die als lineaire ketens met elkaar zijn verbonden. Aminozuur is de fundamentele structurele en functionele eenheid van deze macromoleculen. Een aminozuurmolecuul is samengesteld uit vier basisgroepen; namelijk aminogroep, zijketen (R-groep), carboxylgroep en waterstofatoom, die zijn gebonden aan een centraal koolstofatoom. In principe zijn er twintig natuurlijk voorkomende aminozuren, en ze verschillen alleen door de zijketen (R-groep). De volgorde van aminozuren bepaalt de structuur en functies van eiwitten en enzymen.
Enzymen
Enzymen zijn de speciale driedimensionale globulaire eiwitten die kunnen werken als biologische moleculen, om chemische reacties in organismen te katalyseren en te reguleren. In een enkele cel zijn er duizenden verschillende enzymen. Dat komt omdat bijna elke reactie in een cel zijn eigen specifieke enzym vereist. Normaal gesproken zorgen enzymen ervoor dat cellulaire reacties miljoen keer sneller plaatsvinden dan overeenkomstige niet-gekatalyseerde reacties. De actieve sites die aanwezig zijn op het oppervlak van het enzym bepalen hun mate van specificiteit. Typen enzymspecificiteit omvatten absolute specificiteit, stereochemische specificiteit, groepsspecificiteit en koppelingsspecificiteit. Actieve sites zijn de scheuren of holtes op een enzymoppervlak die worden veroorzaakt door de vorming van een tertiaire structuur. Sommige actieve sites binden slechts één bepaalde verbinding, terwijl andere een groep nauw verwante verbindingen kunnen binden. Enzymen worden niet beïnvloed door de reactie die ze katalyseren. Er zijn vier factoren die de activiteit van het enzym beïnvloeden, namelijk; temperatuur, pH, substraatconcentratie en enzymconcentratie.
Eiwitten
Eiwitten zijn de meest diverse biologische macromoleculen, zowel functioneel als structureel. Het zijn polymeren van aminozuren. De volgorde van aminozuren bepaalt hun basisstructuur en functie. De basisfuncties van eiwitten zijn enzymkatalyse, verdediging, transport, ondersteuning, beweging, regulatie en opslag. De structuur van eiwitten kan worden uitgedrukt in termen van een hiërarchie van vier niveaus; primair, secundair, tertiair en quartair. Aminozuursequentie is de primaire structuur van het eiwit. Secundaire structuurvorming is te wijten aan de regelmatige interactie van groepen in de peptideskelet met de vorming van waterstofbruggen. Dit levert twee verschillende soorten structuren op, namelijk; beta (β) - geplooide vellen en alpha (α) - helices of spoelen. Vouwen en schakels van een eiwitmolecuul krijgen uiteindelijk zijn 3D-vorm, de zogenaamde tertiaire structuur. Eiwitten met meerdere polypeptiden resulteren in een quaternaire structuur.
Wat is het verschil tussen enzym en proteïne?
• Alle enzymen zijn bolvormige eiwitten, maar niet alle eiwitten zijn bolvormig. Sommige eiwitten zijn bolvormig, andere niet (vezelige delen hebben lange dunne structuren).
• In tegenstelling tot andere eiwitten kunnen enzymen als katalysator werken om biologische reacties te katalyseren en te reguleren.
• Enzymen zijn functionele eiwitten, terwijl eiwitten functioneel of structureel kunnen zijn.
• In tegenstelling tot andere eiwitten zijn enzymen in hoge mate substraatspecifieke moleculen.
• Eiwitten kunnen worden verteerd of afgebroken door enzymen (proteasen).
