Polypeptide versus proteïne
Aminozuur is een eenvoudig molecuul gevormd met C, H, O, N en kan S. zijn. Het heeft de volgende algemene structuur.
Er zijn ongeveer 20 veel voorkomende aminozuren. Alle aminozuren hebben een –COOH, -NH 2 groepen en een –H gebonden aan een koolstofatoom. De koolstof is een chirale koolstof en alfa-aminozuren zijn de belangrijkste in de biologische wereld. De R-groep verschilt van aminozuur tot aminozuur. Het eenvoudigste aminozuur waarbij de R-groep H is, is glycine. Volgens de R-groep kunnen aminozuren worden onderverdeeld in alifatisch, aromatisch, apolair, polair, positief geladen, negatief geladen of polair ongeladen, enz. Aminozuren aanwezig als zwitterionen in de fysiologische pH 7,4. Aminozuren zijn de bouwstenen van eiwitten. Wanneer twee aminozuren samenkomen om een dipeptide te vormen, vindt de combinatie plaats in een -NH 2groep van een aminozuur met de -COOH groep van een ander aminozuur. Een watermolecuul wordt verwijderd en de gevormde binding staat bekend als een peptidebinding.
Polypeptide
De ketting vormt zich wanneer een groot aantal aminozuren met elkaar wordt verbonden, staat bekend als een polypeptide. Eiwitten bestaan uit een of meer van deze polypeptideketens. De primaire structuur van een eiwit staat bekend als een polypeptide. Van de twee uiteinden van de polypeptideketen is de N-terminus waar de aminogroep vrij is, en de c-terminus waar de carboxylgroep vrij is. Polypeptiden worden gesynthetiseerd op ribosomen. De aminozuursequentie in de polypeptideketen wordt bepaald door de codons in mRNA.
Eiwit
Eiwitten zijn een van de belangrijkste soorten macromoleculen in levende organismen. Eiwitten kunnen worden gecategoriseerd als primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire eiwitten, afhankelijk van hun structuur. De volgorde van aminozuren (polypeptide) in een eiwit wordt een primaire structuur genoemd. Wanneer polypeptidestructuren zich in willekeurige rangschikkingen vouwen, staan ze bekend als secundaire eiwitten. In tertiaire structuren hebben eiwitten een driedimensionale structuur. Wanneer weinig driedimensionale eiwitdelen aan elkaar zijn gebonden, vormen ze de quaternaire eiwitten. De driedimensionale structuur van eiwitten hangt af van de waterstofbruggen, disulfidebindingen, ionische banden, hydrofobe interacties en alle andere intermoleculaire interacties binnen aminozuren. Eiwitten spelen verschillende rollen in levende systemen. Ze nemen deel aan het vormen van structuren. Bijvoorbeeld,spieren hebben eiwitvezels zoals collageen en elastine. Ze worden ook aangetroffen in harde en stijve structurele delen zoals nagels, haar, hoeven, veren, enz. Andere eiwitten worden aangetroffen in bindweefsels zoals kraakbeen. Behalve de structurele functie hebben eiwitten ook een beschermende functie. Antilichamen zijn eiwitten en ze beschermen ons lichaam tegen vreemde infecties. Alle enzymen zijn eiwitten. Enzymen zijn de belangrijkste moleculen die alle metabolische activiteiten regelen. Verder nemen eiwitten deel aan celsignalering. Eiwitten worden geproduceerd op ribosomen. Eiwit producerende signaal wordt doorgegeven aan het ribosoom van de genen in DNA. De benodigde aminozuren kunnen uit de voeding komen of kunnen in de cel worden gesynthetiseerd. Eiwitdenaturatie resulteert in de ontvouwing en desorganisatie van de secundaire en tertiaire structuren van de eiwitten. Dit kan te wijten zijn aan hitte, organische oplosmiddelen, sterke zuren en basen, detergenten, mechanische krachten, enz.
Wat is het verschil tussen polypeptide en proteïne?
• Polypeptiden zijn aminozuursequenties, terwijl eiwitten worden gemaakt door een of meer polypeptideketens.
• Eiwitten hebben een hoger molecuulgewicht dan polypeptiden.
• Eiwitten hebben waterstofbruggen, disulfidebindingen en andere elektrostatische interacties, die in tegenstelling tot polypeptiden de driedimensionale structuur bepalen.
