Vergrendelen versus sleutel versus geïnduceerde pasvorm
Enzymen staan bekend als biologische katalysatoren, die in bijna elke cellulaire reactie in organismen worden gebruikt. Ze kunnen de snelheid van een biochemische reactie verhogen, zonder dat het enzym zelf door de reactie verandert. Vanwege zijn herbruikbaarheid kan zelfs een kleine concentratie van een enzym zeer effectief zijn. Alle enzymen zijn proteïnen en bolvormig. Echter, net als alle andere katalysatoren, veranderen deze biologische katalysatoren de uiteindelijke hoeveelheid producten niet en kunnen ze geen reacties laten plaatsvinden. In tegenstelling tot de andere normale katalysator, katalyseren enzymen slechts één type omkeerbare reactie, de zogenaamde reactiespecifiek. Omdat de enzymen eiwitten zijn; ze kunnen werken binnen een bepaald temperatuur-, druk- en pH-bereik. De meeste enzymen katalyseren reacties door een reeks 'enzymsubstraatcomplexen' te maken. In deze complexen,het substraat bindt het sterkst aan enzymen die overeenkomen met de overgangstoestand. Deze toestand heeft de laagste energie; daarom is het stabieler dan de overgangstoestand van een niet-gekatalyseerde reactie. Bijgevolg vermindert een enzym de activeringsenergie van de biologische reactie, die het katalyseert. Er worden twee hoofdtheorieën gebruikt om uit te leggen hoe enzym-substraatcomplexen ontstaan. Het zijn lock-and-key-theorie en geïnduceerde fit-theorie.
Lock-and-Key-model
Enzymen hebben een zeer precieze vorm, waaronder een spleet of pocket die actieve sites worden genoemd. In deze theorie past het substraat in een actieve site als een sleutel in een slot. Voornamelijk ionische bindingen en waterstofbindingen houden het substraat op de actieve plaatsen om het enzym-substraatcomplex te vormen. Als het eenmaal is gevormd, katalyseert het enzym de reactie door het substraat te helpen veranderen, door het uit elkaar te splitsen of door stukken samen te voegen. Deze theorie hangt af van het precieze contact dat wordt gemaakt tussen de actieve sites en het substraat. Daarom is deze theorie misschien niet helemaal correct, vooral als het gaat om de willekeurige beweging van substraatmoleculen.
Model met geïnduceerde pasvorm
In deze theorie verandert de actieve site van vorm om een substraatmolecuul te omhullen. Het enzym neemt na binding met een bepaald substraat zijn meest effectieve vorm aan. Daarom wordt de vorm van het enzym beïnvloed door het substraat zoals de vorm van een handschoen die wordt beïnvloed door de hand die het draagt. Vervolgens vervormt het enzymmolecuul op zijn beurt het substraatmolecuul, waardoor de bindingen worden gespannen en het substraat minder stabiel wordt, waardoor de activeringsenergie van de reactie wordt verlaagd. Omdat de activeringsenergie laag is, vindt de reactie plaats met een hoge snelheid waarbij de producten worden gevormd. Nadat de producten zijn vrijgegeven, keert de activeringsplaats van het enzym terug naar zijn oorspronkelijke vorm en bindt het het volgende substraatmolecuul.
Wat is het verschil tussen Lock-and-Key en Induced-Fit?
• Induced-fit theory is een aangepaste versie van de lock-and-key-theorie.
• In tegenstelling tot de Lock-and-key-theorie, is de geïnduceerde fit-theorie niet afhankelijk van het precieze contact dat wordt gemaakt tussen de actieve site en het substraat.
• In de geïnduceerde fit-theorie wordt de enzymvorm beïnvloed door het substraat, terwijl in de Lock-and-key-theorie de substraatvorm wordt beïnvloed door het enzym.
• In de Lock-and-key-theorie hebben de actieve sites een precieze vorm, terwijl in de Induced-fit-theorie de actieve site aanvankelijk geen precieze vorm heeft, maar later wordt de sitevorm gevormd volgens het substraat, dat binden.
