Belangrijkste verschil - Kinase versus fosforylase
Zowel kinase als fosforylase zijn enzymen die met fosfaat omgaan, hoewel er een verschil is in hun functie en aard. Het belangrijkste verschil tussen hen is dat Kinase een enzym is dat de overdracht van een fosfaatgroep van ATP-molecuul naar een gespecificeerd molecuul katalyseert, terwijl fosforylase een enzym is dat een fosfaatgroep introduceert in een organisch molecuul, met name glucose. Dit artikel laat je kennismaken met kinase- en fosforylase-enzymen die omgaan met fosfaat en legt uit wat de verschillen zijn tussen kinase en fosforylase.
Wat is fosforylase?
Fosforylasen werden eind jaren dertig ontdekt door Earl W. Sutherland Jr. Deze enzymen katalyseren de toevoeging van een fosfaatgroep van een anorganisch fosfaat of fosfaat + waterstof aan een organische molecuulacceptor. Glycogeenfosforylase kan bijvoorbeeld de synthese van glucose-1-fosfaat uit een glucaan katalyseren, waaronder een glycogeen-, zetmeel- of maltodextrinemolecuul. De reactie staat bekend als een fosforolyse die ook vergelijkbaar is met een hydrolyse. Het enige verschil is echter dat het een fosfaat is, niet een watermolecuul dat op de binding wordt geplaatst.
Structuur van de polynucleotide-fosforylase
Wat is kinase?
Kinase-enzym kan de overdracht van fosfaatgroepen van hoogenergetische, fosfaatdonerende moleculen naar bepaalde substraten katalyseren. Dit proces wordt geïdentificeerd als fosforylering wanneer het substraat een fosfaatgroep krijgt en het hoogenergetische molecuul ATP een fosfaatgroep doneert. In dit fosforyleringsproces spelen kinasen een belangrijke rol, en het maakt deel uit van de grotere familie van fosfotransferasen. Kinasen zijn dus erg belangrijk bij celmetabolisme, eiwitregulatie, cellulair transport en talrijke cellulaire routes.
Dihydroxyaceton kinase in complex met een niet-hydrolyseerbare ATP-analoog
Wat zijn de verschillen tussen kinase en fosforylase?
Definitie van kinase en fosforylase
Kinase: Kinase is een enzym dat de overdracht van fosfaatgroepen van hoogenergetische, fosfaatdonerende moleculen naar bepaalde substraten katalyseert.
Fosforylase: fosforylase is een enzym dat de toevoeging van een fosfaatgroep van een anorganisch fosfaat of fosfaat + waterstof aan een organische molecuulacceptor katalyseert.
Kenmerken van kinase en fosforylase
Werkingsmechanisme
Kinase: Katalyseer de transmissie van een terminale fosfaatgroep van ATP naar een -OH-groep op een substraat. Daardoor ontstaat een fosfaatesterbinding in het product. De reactie staat bekend als fosforylering en de algehele reactie wordt geschreven als,
Fosforylase: Katalyseer de introductie van een fosfaatgroep in een organisch molecuul. De reactie staat bekend als een fosforylysis en de algehele reactie wordt geschreven als,
Fosfaatdonor bij de reactie van kinase en fosforylase-enzymen
Kinase: fosfaatgroep van ATP-molecuul
Fosforylase: fosfaatgroep uit anorganisch fosfaat
Substraat van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: specifieke organische moleculen zoals koolhydraten, eiwitten of lipiden
Fosforylase: Organisch molecuul, voornamelijk glucose
Eindproducten van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: ADP (energiemolecuul) + gefosforyleerd substraat
Fosforylase: Als het substraat glucose is, kan het glucose-1-fosfaat produceren
Structuur van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: Kinase is een zeer complex eiwit met een tertiaire structuur.
Fosforylase: Biologisch actieve vorm van fosforylase is een dimeer van twee gelijke eiwitsubeenheden. Glycogeenfosforylase is bijvoorbeeld een enorm eiwit dat 842 aminozuren bevat en een massa van 97,434 kDa. Het glycogeenfosforylase-dimeer heeft verschillende secties van biologisch belang, waaronder katalytische plaatsen, glycogeenbindingsplaatsen en allosterische plaatsen.
Regulatie van kinase en fosforylase-enzym
Kinase: Kinases-activiteit is sterk gereguleerd en ze hebben intense effecten op een cel. Kinases worden in- of uitgeschakeld door fosforylering, door binding van eiwitactivator of eiwitremmer of door hun locatie in de cel te bepalen in relatie tot hun substraten.
Fosforylase: Glycogeenfosforylase wordt gereguleerd door zowel allosterische controle als door fosforylering. Hormonen zoals epinefrine en insuline kunnen ook glycogeenfosforylase reguleren.
Classificatie van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: kinasen worden onderverdeeld in uitgebreide groepen door het substraat waarop ze werken, zoals proteïnekinasen, lipidekinasen en koolhydraatkinasen.
Fosforylase: de fosforylasen onderverdeeld in twee; Glycosyltransferases en nucleotidyltransferases. Voorbeelden voor glycosyltransferasen zijn,
- glycogeen fosforylase
- zetmeelfosforylase
- maltodextrine fosforylase
- Purine nucleoside fosforylase
Voorbeeld voor nucleotidyltransferases is,
Polynucleotide Phosphorylase
Pathologie van kinase- en fosforylase-enzymen
Kinase: ontregelde kinaseactiviteit kan kanker en ziekten bij mensen veroorzaken, waaronder bepaalde soorten leukemie en vele andere, omdat kinasen vele fasen reguleren die de celcyclus regelen, waaronder groei, beweging en dood.
Fosforylase: Sommige mediacale aandoeningen zoals glycogeenstapelingsziekte type V - spierglycogeen en glycogeenstapelingsziekte type VI - leverglycogeen, enz. Zijn geassocieerd met fosforylasen.
