Belangrijkste verschil - Zuurstofrijk versus gedeoxygeneerd hemoglobine
Hemoglobine is een eiwit dat wordt aangetroffen in rode bloedcellen, die zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels en organen transporteren en koolstofdioxide van lichaamsweefsels en organen naar de longen. Er zijn twee toestanden van hemoglobine: zuurstofrijk en zuurstofarm hemoglobine. De belangrijk verschil tussen geoxygeneerde en gedeoxygeneerde hemoglobine is dat geoxygeneerde hemoglobine de toestand is van hemoglobine gebonden aan vier zuurstofmoleculen, terwijl de gedeoxygeneerde hemoglobine de ongebonden toestand is van hemoglobine met zuurstof. Zuurstofrijk hemoglobine is helderrood van kleur, terwijl zuurstofarm hemoglobine donkerrood van kleur is.
INHOUD
1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is hemoglobine
3. Wat is zuurstofrijk hemoglobine
4. Wat is gedeoxygeneerd hemoglobine
4. Vergelijking zij aan zij - zuurstofrijk versus gedeoxygeneerd hemoglobine
5. Samenvatting
Wat is hemoglobine?
Hemoglobine (Hb) is een complex eiwitmolecuul dat aanwezig is in rode bloedcellen en die de typische vorm geeft aan de rode bloedcel (rond met smal midden). De sleutelrol van Hb omvat het transporteren van zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels, het uitwisselen met kooldioxide en het nemen van kooldioxide van de lichaamsweefsels naar de longen en weer terug met zuurstof. Het hemoglobinemolecuul bevat vier polypeptideketens (eiwitsubeenheden) en vier heemgroepen, zoals weergegeven in figuur 01. Vier polypeptideketens vertegenwoordigen twee alfaglobulineketens en twee bèta-globulineketens. Heem is een belangrijke porfyrineverbinding in het hemoglobinemolecuul waarin een centraal ijzeratoom is ingebed. Elke polypeptideketen van het hemoglobinemolecuul bevat een heemgroep en een ijzeratoom. Het ijzeratoom is essentieel voor het transport van zuurstof en kooldioxide in het bloed en is de belangrijkste oorzaak van de rode kleur van de rode bloedcellen. Hemoglobine wordt ook wel een mettaloproteïne genoemd vanwege de opname van ijzeratomen.
Zuurstoftoevoer naar weefsels en organen is van vitaal belang en essentieel. Cellen verkrijgen energie door middel van aërobe ademhaling (oxidatieve fosforylering) met behulp van zuurstof als elektronenacceptor. Energieproductie is vereist voor een optimale celstofwisseling en -functies. De zuurstoftoevoer wordt vergemakkelijkt door de hemoglobine-eiwitten. Daarom staat hemoglobine ook bekend als zuurstofdragend eiwit in het bloed.
Het lage hemoglobinegehalte in het bloed dat bloedarmoede wordt genoemd. Bloedarmoede kan verschillende ziekten veroorzaken. Er zijn verschillende redenen voor lage hemoglobineconcentraties in het bloed. Een tekort aan ijzer is de belangrijkste reden, terwijl overmatig eten, een ongezonde levensstijl, sommige ziekten en kankers ook de oorzaak zijn.
Het hemoglobinemolecuul heeft vier zuurstofbindingsplaatsen die zijn geassocieerd met vier Fe + 2- atomen. Een molecuul hemoglobine kan maximaal vier moleculen zuurstof bevatten. Daarom kan hemoglobine verzadigd of onverzadigd zijn met zuurstof. Zuurstofverzadiging is het percentage zuurstofbindingsplaatsen van hemoglobine dat wordt ingenomen door zuurstof. Met andere woorden, het meet de fractie van met zuurstof verzadigd hemoglobine ten opzichte van het totale hemoglobine. Deze twee toestanden van het hemoglobine staan bekend als zuurstofrijk en zuurstofarm hemoglobine.
Figuur 1: structuur van hemoglobine
Wat is zuurstofrijk hemoglobine?
Wanneer hemoglobinemoleculen gebonden en verzadigd zijn met zuurstofmoleculen, staat de combinatie van hemoglobine met zuurstof bekend als geoxygeneerde hemoglobine (oxyhemoglobine). Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd tijdens de fysiologische ademhaling (ventilatie), wanneer zuurstofmoleculen binden met heemgroepen van het hemoglobine in rode bloedcellen. De productie van zuurstofrijk hemoglobine vindt voornamelijk plaats in de longcapillairen nabij de longblaasjes waar de gasuitwisseling plaatsvindt (inademing en uitademing). De affiniteit van zuurstofbinding aan het hemoglobine wordt sterk beïnvloed door de pH. Wanneer de pH hoog is, is er een hoge affiniteit voor het binden van zuurstof aan hemoglobine, maar deze neemt af naarmate de pH daalt. Er is normaal gesproken een hoge pH in de longen en een lage pH in de spieren. Dit verschil in pH-omstandigheden is dus nuttig voor zuurstofaanhechting, transport en afgifte. Aangezien er een hoge bindingsaffiniteit is nabij de long, bindt zuurstof zich met hemoglobine en maakt oxyhemoglobine aan. Wanneer oxyhemoglobine de spier bereikt vanwege een lage pH, lost het op en geeft het zuurstof af aan de cellen. Het normale zuurstofniveau in het bloed van mensen wordt geacht tussen 95 en 100% te liggen. Zuurstofrijk bloed is zichtbaar in een helderrode (karmozijnrode) kleur. Wanneer het hemoglobine in de zuurstofrijke vorm is, is het ook bekend als de R-toestand (ontspannen toestand) van het hemoglobine. Wanneer het hemoglobine in de zuurstofrijke vorm is, is het ook bekend als de R-toestand (ontspannen toestand) van het hemoglobine. Wanneer het hemoglobine in de zuurstofrijke vorm is, is het ook bekend als de R-toestand (ontspannen toestand) van het hemoglobine.
Figuur 2: zuurstofrijk hemoglobine
Wat is zuurstofarme hemoglobine?
Zuurstofarme hemoglobine is de vorm van hemoglobine die niet aan zuurstof is gebonden. Zuurstofarme hemoglobine heeft geen zuurstof. Vandaar dat deze toestand de T-toestand (gespannen toestand) van hemoglobine wordt genoemd. Gedeoxygeneerd hemoglobine kan worden waargenomen wanneer geoxygeneerd hemoglobine zuurstof afgeeft en het wordt uitgewisseld met kooldioxide nabij het plasmamembraan van spiercellen waar sprake is van een lage pH-omgeving. Wanneer hemoglobine een lage affiniteit heeft voor de zuurstofbinding, levert het zuurstof af en wordt het omgezet in gedeoxygeneerd hemoglobine.
Figuur 3: Zuurstofrijk en zuurstofarm bloedstroom door het lichaam
Wat is het verschil tussen zuurstofrijk en zuurstofarm hemoglobine?
Diff Artikel Midden voor Tafel
Zuurstofrijk versus gedeoxygeneerd hemoglobine |
|
| Zuurstofrijk hemoglobine is de combinatie van hemoglobine plus zuurstof. | De ongebonden vorm van hemoglobine met zuurstof staat bekend als gedeoxygeneerd hemoglobine. |
| State of Oxygen Molecule | |
| Zuurstofmoleculen zijn gebonden aan het hemoglobinemolecuul. | Zuurstofmoleculen zijn niet gebonden aan het hemoglobinemolecuul. |
| Kleur | |
| Zuurstofrijk hemoglobine is helderrood van kleur. | Zuurstofarm hemoglobine is donkerrood van kleur. |
| Staat van hemoglobine | |
| Dit staat bekend als de R-staat van hemoglobine. | Dit staat bekend als de T (gespannen) toestand van hemoglobine. |
| Vorming | |
| Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen tijdens de fysiologische ademhaling binden met heemgroepen van het hemoglobine in rode bloedcellen. | Gedeoxygeneerd hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstof wordt afgegeven uit geoxygeneerd hemoglobine en wordt uitgewisseld met kooldioxide nabij het plasmamembraan van spiercellen. |
Samenvatting - Zuurstofrijke en zuurstofarme hemoglobine
Hemoglobine is een essentieel eiwit dat in rode bloedcellen wordt aangetroffen en dat in staat is zuurstof van de longen naar de lichaamsweefsels te transporteren en kooldioxide van de lichaamsweefsels naar de longen te brengen. Er zijn twee toestanden van hemoglobine vanwege de binding van zuurstof. Dat zijn zuurstofrijk hemoglobine en zuurstofarm hemoglobine. Zuurstofrijk hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen aan de Fe-atomen hechten. Zuurstofarm hemoglobine wordt gevormd wanneer zuurstofmoleculen vrijkomen uit het hemoglobinemolecuul. Dit is het belangrijkste verschil tussen zuurstofrijke en zuurstofarme hemoglobine. De aanhechting en afgifte van zuurstof wordt voornamelijk beïnvloed door de pH en de partiële druk van de zuurstof.
